Sekundara strukturo: Malsamoj inter versioj
[nekontrolita versio] | [nekontrolita versio] |
Enhavo forigita Enhavo aldonita
Neniu resumo de redakto |
Neniu resumo de redakto |
||
Linio 1:
Se la sola struktura trajto de proteinoj estus la aminoacida sinsekvo ([[primara-strukturo]]), la molekuloj konsistus el longaj ĉenoj volviĝintaj en hazardajn formojn.
Eksperimentaj atestoj montras ke tia kazo ne estas.
En akvaĵaj (?) solvaĵoj, proteinoj faldiĝas spontane, kun sekvoj de [[hidrofoba|hidrofobaj]]
▲En akvaĵaj (?) solvaĵoj, proteinoj faldiĝas spontane, kun sekvoj de [[hidrofoba]]j aminoacidoj turniĝintaj interne kaj sekvoj de [[hidrofila]]j aminoacidoj turniĝintaj ekstere - la interno, la kerno de globecaj akvo-solveblaj proteinoj estas ĉiam hidrofobeca kaj la ekstero estas ĉiam hidrofileca - [[hidrofoba]] kerno kaj [[hidrofila]] surfaco. Tio ĉi okazas, ĉar regulaj sekundaraj strukturoj formiĝas.
La plejparto da proteinoj en sia natura stato estas tenata en difinitaj
▲formoj (sekundaraj strukturoj) per [[hidrogen-ligo]]j inter la [[amido|amidaj]]
[[hidrogeno|hidrogenoj]] kaj la [[karboksilo|karboksilaj]] [[oksigeno|oksigenoj]] de la polipeptida ĉefĉeno.
Tiel, formiĝas diversaj sekundara-struktur-elementoj kiel [[alfa-helico|alfa-helicoj]], [[beta-plisita-lameno|beta-plisita-lamenoj]], kaj ligante tiujn elementojn estas la [[fleks-ligitaĵo|fleks-ligitaĵoj]].
La hidrogen-liga naturo de sekundaraj proteinaj strukturoj signifas ke
tiaj strukturoj estas relative facile disrompeblaj pro ŝanĝoj de pH,
temperaturo, aŭ koncentrecoj de solvenzo aŭ salo.
|