Kiel registrite je 21:57, 15 jun. 2005 redakti CLOPEAU (diskuto \| kontribuoj) 2 redaktoj Neniu resumo de redakto ← Iru al antaŭa ŝanĝo		Kiel registrite je 22:34, 15 jun. 2005 redakti malfari CLOPEAU (diskuto \| kontribuoj) 2 redaktoj Neniu resumo de redakto Iru al sekvanta ŝanĝo →
Linio 1: '''mas-spektrogramo''' [[de:Massenspektrometrie]] [[en:Mass spectrometry]] [[ja:質量分析法]] [[nl:Massaspectrometrie]] [[ru:Масс-спектрометрия]] [[kategorio:kemia analizo]] [[kategorio:biofiziko]] [[kategorio:biokemio]] ~~tradukata artikolo~~ {{fiziko}} '''mas-spektromezurilo''' estas aparato, kiu kapablas detekti [[molekulo]]j, . cele ĝi igas molekulojn kvazaŭ eraj ĵetaĵoj (per ties [[jono]]-igo kaj poste dank akceladon per [[elektra kampo\|elektra]] kaj [[magneta kampo\|magneta]]), kiuj veturas en vakuo. Tiel ĝi apartigas la [[maso]]j de la eroj laŭ ĝiaj [[trajektorio]]j. Un [[spectromètre]] comporte donc une cellule d'[[ionisation]] suivie d'un filtrage soit par [[temps]] de vol, soit par [[courbure]] de trajectoire, et finalement d'un « compteur » permettant de mesurer le [[spectre]] des masses des molécules issues du composé à analyser. En [[biologie]], les molécules sont grosses et il faut donc les fractionner et trier les fragments en fonction de leurs masses, puis éventuellement de nouveau fractionner les fragments et en trier les fragments en fonction de leurs masses. Il commence à y avoir des spectromètres couplés avec des appareils d'[[électrophorèse]]. La spectrométrie de masse permet l’identification de molécules d’intérêt en en analysant les différents constituants. Après ionisation de la molécule, cette technique utilise les champs électriques et magnétiques afin de les classer en fonction de leur rapport masse (''M'')/charge (''z''). Le spectromètre de masse se compose de trois parties : * ''La source :'' où les molécules d’intérêt sont ionisées. En protéomique, seuls le MALDI (Matrix Assisted Laser Desorption Ionisation) et l’ESI (ElectroSpray Ionisation) sont utilisés. * ''L’analyseur :'' où les ions sont triés en fonction de leur rapport masse (M) / charge (z) par l’application d’un champ magnétique et/ou électrique. Sont utilisés (en protéomique ou ailleurs) : la trappe à ions (IT), le temps de vol (TOF), le quadrupôle (MS ou Q), les trappes d'ions linéaires (LIT, pour Linear Ion Traps). * ''Le détecteur et l’enregistreur :'' le détecteur collectera les ions qui arriveront à des temps différents en fonction de leur rapport M / z. L’enregistreur convertira les informations en spectre de masse. En comparant les spectres obtenus avec des spectres références, on peut déterminer la nature et la composition de la molécule recherchée. == Spectrométrie à temps de vol == La spectrométrie à temps de vol consiste à mesurer le temps que met un ion à parcourir une distance donnée, donc de déterminer sa vitesse. La vitesse permet de déterminer l'énergie cinétique, et si l'on connaît la charge, on peut déterminer la masse. En effet, L'énergie cinétique vaut :<math>E_c = \frac{1}{2} \cdot m \cdot v^2</math> ''m'' étant la masse et ''v'' la vitesse. Par ailleurs, un ion de charge ''z'' soumis a une tension accélératrice ''V'' gagne une [[énergie cinétique]] :<math>E_c = z \cdot e \cdot V</math> ''e'' étant la [[charge élémentaire]]. La masse et la charge sont des caractéristiques de l'ion qui permettent de déterminer sa nature avec peu d'ambiguité. == Spectrométrie à courbure de trajectoire == L'ion est éjecté dans un milieu dans lequel règne un champ magnétique uniforme perpendiculaire au plan de la trajectoire. Du fait de la [[force de Lorentz]], la trajectoire se courbe, et le point d'impact de l'ion (donc sa déviation) permet de connaître sa masse à partir de la charge. == Voir aussi == * [[Biophysique]] * [[spectrométrie]]

Mas-spektrogramo: Malsamoj inter versioj