Kiel registrite je 20:11, 7 jan. 2009 redakti VolkovBot (diskuto \| kontribuoj) 126 079 redaktoj e roboto modifo de: pl:Struktura drugorzędowa ← Iru al antaŭa ŝanĝo		Kiel registrite je 22:06, 1 dec. 2009 redakti malfari Eynar (diskuto \| kontribuoj) 127 redaktoj ĝenerala plibonigo kaj pligrandigeto de la artikolo Iru al sekvanta ŝanĝo →
Linio 1: [[Dosiero:Myoglobin.png\|thumb\|right\|250px\|Prezento de la tridimensia strukturo de la proteino [[mioglobino]]. [[Alfa-helico]]j estas montritaj kolore, kaj hazarda bobeno blank-kolore. Ne videblas [[beta-lameno]]jn en tiu ĉi ekzemplo. Tiu ĉi proteino estis la unua, kies sekundara strukturo estis malkovrita danke al [[ikso-radio\|ikso-radia]] [[kristalografio]].]] ~~La '''sekundara strukturo''' de molekuloj estas la tridimensia aranĝo de la atomoj.~~ La '''sekundara strukturo''' estas la tridimensia aranĝo de ''lokaj partoj'' de grandaj molekuloj (kutime [[proteino]] aŭ [[nuklea acido]]). Oni emfazas, ke temas pri lokaj partoj, pro tio ke la preciza pozicio de ĉiuj atomoj de molekulo en la tri-dimensia spaco ne estus la sekundara, sed la [[terciara strukturo]]. ~~Se la sola struktura trajto de proteinoj estus la [[aminoacida sinsekvo]] ([[primara strukturo]]), la molekuloj konsistus el longaj ĉenoj volviĝintaj en hazardajn formojn.~~ ~~Eksperimentoj montras ke ne estas tiel.~~ En akvaĵaj (?) solvaĵoj proteinoj faldiĝas spontane, kun sinsekvoj de [[hidrofoba\|hidrofobaj]] aminoacidoj turniĝintaj interne kaj vicoj de [[hidrofila\|hidrofilaj]] aminoacidoj turniĝintaj ekstere. La interno, la kerno de globecaj akvo-solveblaj proteinoj estas ĉiam hidrofobia kaj la ekstero estas ĉiam hidrofila - [[hidrofoba]] kerno kaj [[hidrofila]] surfaco. Tio ĉi okazas, ĉar formiĝas regulaj sekundaraj strukturoj. Membran-proteinoj (proteinoj kiuj lokiĝas en biologiaj membranoj) havas prefere hidrofobajn aminoacidoj apud la membran-surfaco, ĉar membranoj esence konstituiĝas de gras-acidoj (do la hidrofobaj regionoj alproksimiĝas).▼ ▲EnSe ~~akvaĵaj~~la sola struktura trajto de proteinoj estus la [[aminoacida sinsekvo]] (?[[primara strukturo]]), la molekuloj konsistus el longaj ĉenoj volviĝintaj en hazardajn formojn. Eksperimentoj montras ke ne estas tiel. En la ~~solvaĵoj~~medio, proteinoj faldiĝas spontane, kun sinsekvoj de [[hidrofoba\|hidrofobaj]] aminoacidoj turniĝintaj interne kaj vicoj de [[hidrofila\|hidrofilaj]] aminoacidoj turniĝintaj ekstere. La interno, la kerno de globecaj akvo-solveblaj proteinoj estas ĉiam hidrofobia kaj la ekstero estas ĉiam hidrofila - [[hidrofoba]] kerno kaj [[hidrofila]] surfaco. Tio ĉi okazas, ĉar formiĝas regulaj sekundaraj strukturoj. Membran-proteinoj (proteinoj kiuj lokiĝas en biologiaj membranoj) havas prefere hidrofobajn aminoacidoj apud la membran-surfaco, ĉar membranoj esence konstituiĝas de gras-acidoj (do la hidrofobaj regionoj alproksimiĝas). ~~La plejparto da proteinoj en sia natura stato estas tenata en difinitaj~~ ~~formoj (sekundaraj strukturoj) per [[hidrogen-ligo\|hidrogen-ligoj]] inter la [[amido\|amidaj]]~~ ~~[[hidrogeno\|hidrogenoj]] kaj la [[karboksilo\|karboksilaj]] [[oksigeno\|oksigenoj]] de la polipeptida ĉefĉeno.~~ == Struktur-elementoj == Tiel, formiĝas diversaj sekundaraj strukturelementoj kiel [[alfa-helico\|alfa-helicoj]], [[beta-plisita-lameno\|beta-plisitaj-lamenoj]], kaj ligas tiujn elementojn al [[fleks-ligitaĵo\|fleks-ligitaĵoj]]. La plejparto da proteinoj en sia natura stato estas tenata en difinitaj formoj (sekundaraj strukturoj) per [[hidrogen-ligo]]j inter la [[amido\|amidaj]] [[hidrogeno\|hidrogenoj]] kaj la [[karboksilo\|karboksilaj]] [[oksigeno]]j de la polipeptida ĉefĉeno. ~~La hidrogen-liga naturo de sekundaraj proteinaj strukturoj signifas ke~~ ~~tiaj strukturoj estas relative facile disrompeblaj pro ŝanĝoj de pH,~~ Tiel, formiĝas diversaj sekundaraj strukturelementoj kiel: ~~temperaturo, aŭ koncentrecoj de solvaĵo aŭ salo.~~ * '''[[alfa-helico]]j''', volviĝo de la polipeptida ĉeno en spiralan aranĝiĝon. [[Dosiero:Myoglobin.png\|thumb\|left\|180px\|<!-- Prezento de la 3D strukturo de la [[Mioglobino]] proteino. [[alfa-helico\|alfao _helices_]] estas montrita en koloro, kaj [[hazarda bobeno]] en blanka, estas ne [[β folio]]s en montrita. Ĉi tiu proteino estis la unua al havi ĝia strukturo solvis per [[X-(duonrekto, rajo, radio) kristalografio]] per [[Maksimuma _Perutz_]] kaj [[Johano _Kendrew_\|Sinjora Johano _Cowdery_ _Kendrew_]] en 1958, kiu gvidis al ili ricevanta [[Premio Nobel de Kemio]]. -->]] * '''[[beta-lameno]]j''', du polipeptidaj ĉenoj flanke ligitaj per kvin aŭ pli hidrogen-ligoj, tiel ke la rezulto similas al lameno. ~~<br clear=all>~~ * '''[[kolagen-helico]]j''', tri polipeptidaj ĉenoj tre stabile ligitaj de perioda sinsekvo de aminoacidoj (kutime [[glicino]]-[[prolino]]-[[hidroksiprolino]]). Ĝi troveblas en [[kolageno]]. La hidrogen-liga naturo de sekundaraj proteinaj strukturoj signifas ke tiaj strukturoj estas relative facile disrompeblaj pro ŝanĝoj de pH, temperaturo, aŭ koncentrecoj de solvaĵo aŭ salo. == Eksteraj ligiloj == * {{citgazeto\|Aŭtoro = Kabsch W, Sander C \| Titolo = Dictionary of protein secondary structure: Pattern recognition of hydrogen-bonded and geometrical features \| Gazeto = Wiley \| Paĝoj = 2577 - 2637 \| Jaro = 2004 \| Volumo = 22 \| COI = 10.1002/bip.360221211}} ([[angla lingvo\|anglalingve]]) ~~{{el}} http://dx.doi.org/10.1002/bip.360221211~~ [[Kategorio:Biokemio]]

Sekundara strukturo: Malsamoj inter versioj