Kiel registrite je 15:51, 3 mar. 2005 redakti Gunnar Gällmo (diskuto \| kontribuoj) Patrolantoj 1 196 redaktoj Neniu resumo de redakto ← Iru al antaŭa ŝanĝo		Kiel registrite je 17:47, 3 mar. 2005 redakti malfari Montanesko (diskuto \| kontribuoj) Patrolantoj 10 523 redaktoj e ŝanĝetoj Iru al sekvanta ŝanĝo →
Linio 1: Se la sola struktura trajto de proteinoj estus la aminoacida sinsekvo ([[primara strukturo]]), la molekuloj konsistus el longaj ĉenoj volviĝintaj en hazardajn formojn. ~~Eksperimentaj atestoj~~Eksperimentoj montras ke ~~tia kazo~~ ne estas tiel. En akvaĵaj (?) solvaĵoj, proteinoj faldiĝas spontane, kun ~~sekvoj~~sinsekvoj de [[hidrofoba\|hidrofobaj]] aminoacidoj turniĝintaj interne kaj ~~sekvoj~~vicoj de [[hidrofila\|hidrofilaj]] aminoacidoj turniĝintaj ekstere. ~~- la~~La interno, la kerno de globecaj akvo-solveblaj proteinoj estas ĉiam ~~hidrofobeca~~hidrofobia kaj la ekstero estas ĉiam ~~hidrofileca~~hidrofila - [[hidrofoba]] kerno kaj [[hidrofila]] surfaco. Tio ĉi okazas, ĉar formiĝas regulaj sekundaraj strukturoj ~~formiĝas~~. La plejparto da proteinoj en sia natura stato estas tenata en difinitaj Linio 7: [[hidrogeno\|hidrogenoj]] kaj la [[karboksilo\|karboksilaj]] [[oksigeno\|oksigenoj]] de la polipeptida ĉefĉeno. Tiel, formiĝas diversaj ~~sekundara-struktur-elementoj~~sekundaraj strukturelementoj kiel [[alfa-helico\|alfa-helicoj]], [[beta-plisita-lameno\|beta-plisita-lamenoj]], kaj ~~ligante~~ligas tiujn elementojn ~~estas la~~a [[fleks-ligitaĵo\|fleks-ligitaĵoj]]. La hidrogen-liga naturo de sekundaraj proteinaj strukturoj signifas ke tiaj strukturoj estas relative facile disrompeblaj pro ŝanĝoj de pH, temperaturo, aŭ koncentrecoj de ~~solvenzo~~solvaĵo aŭ salo.

Sekundara strukturo: Malsamoj inter versioj