Ubikvitino: Malsamoj inter versioj

2 bitokojn aldonis ,  antaŭ 17 jaroj
sen resumo de redaktoj
'''Ubikvitino''' estas eta proteino troviĝanta plej ofte en la [[eŭkariotoj|euykariotaj]] [[ĉelo]]j. Ĝia ĉefa funkcio estas markado de proteina malkombino, konata kiel [[proteolizo]].
 
Ĝi konsistas el 76 [[aminoacido]]j kun relativa [[atommaso]] de ĉ. 8500 amuoj[[amuo]]j. La sekvenco estas tre difinita, apenaŭ okazas [[mutacio]] en ĝi. La sekvenco de [[gisto]] kaj homo diferenciĝas ekzemple nur ĉe 3 [[nukleobazo]]j.
 
La proceso de markado de proteino per ubikvitino havas la sekvajn paŝojn:
# Aktivigo de ubikvitino – la [[karboksila grupo]] de la fina [[glicino]] de ubikvitino ligiĝas al [[sulfohidrila grupo]] -SH de ubikvitino-aktiviga enzimo, konata kiel E1. tiu paŝo bezonas [[Adenozina trifosfato|ATP-on]] kiel energifonton kaj rezultas [[tioestero|tioesteran]] ligon inter ubikvitino kaj enzimo E1.
# Transfero de ubikvitino de E1 al ubikvitin-kunliga enzimo E2 <!--via [[transacylation]].-->
# La fina transfero de ubikvitino al la markita proteino povas okazi:
::## direkte de E2. Tio estas la ĉefa vojo, se ubikvitino estas tranportita al alia ubikvitino, formante ĉenon.
:::
::##tra vojo al E3 enzimo, kiu ligas speciale al E2 kaj markita proteino. Tio estas la normala vojo por marki la specifan proteinon por proteolizo. Ubikvitino ligiĝas al [[lizino]] ĉe la celita proteino.
 
Finfine, la markita proteino digestiĝas en la 26S-[[proteosomo]] al etaj [[peptido]]j, [[aminoacido]]j, kaj ubikvitino (kiu povas reuziĝi).
Sennoma uzanto