Vikipedio

Enzimo

proteino kiu povas katalizi biokemiajn reakciojn

Enzimoj estas biologiaj katalizenzoj (katalizaj substancoj, naturaj kataliziloj) esencaj por la subtenado kaj sano de la korpo. Estas klare pruvite, ke specifaj malsanoj rezultas el la manko aŭ nesufiĉo de enzimoj en la korpo. Ĉi tiuj gravaj substancoj ebligas al vivaj ĉeloj funkcii kun mirinda efikeco.

Ribbon diagram of glycosidase with an arrow showing the cleavage of the maltose sugar substrate into two glucose products.
La enzimo glukozidazo transformas la sukeran maltozon en du glukozaj sukeroj. Rstaĵoj de aktivecaj ejoj en ruĝa, maltoza substrato en nigra, kaj NADH-kofaktoro en flava. (PDB 1OBB)

Ĝenerale, enzimo estas tre specialiĝinta proteino, kiu agas kiel biologia kataliza substanco. Aliflanke, ankaŭ pecetoj de specifaj nukleaj acidoj povas agi kiel enzimoj (ekz-e: snRNA-oj; vidu: riboenzimo).

Kiel tiaj, ili estas koncernataj en ĉiu aspekto de la vivo. Ili reguligas la esencajn reakciojn de digesto, sorbiĝo kaj utiligo de nutraĵoj, kaj ili reguligas la liberigon de energio en la korpo. Sen enzimoj ne povus okazi spirado, kreskado, muskola kuntiriĝo kaj aliaj fizikaj kaj mensaj procezoj.

Historie oni uzadis alian terminon, "fermento", anstataŭ enzimo. En multaj lingvoj, nuntempe, enzimo jam forŝovas fermenton. Oni povus ankoraŭ uzi fermenton en la senco de ajna aĵo kapabla elvoki fermentadon. Tiaokaze fermento estus pli ĝenerala termino ol enzimo kaj ampleksus enzimojn, gistojn, bakteriojn, ktp. En tiu ĉi artikolo nur enzimo estos uzata.

Apartaj enzimoj necesas por katalizi preskaŭ ĉiun reakcion en la korpo. Sola ĉelo per si mem povas enhavi ĝis tri mil diversajn enzimojn. Ilia funkcio estas plirapidigi reakciojn, por ke la fiziologiaj bezonoj estu kontentigataj. Bona ekzemplo estas la bezono forigi karbonan dioksidon, kromprodukton de ĉela spirado, el la korpo. Antaŭ ol tio povas okazi, la karbona dioksido devas kombiniĝi kun akvo por formi karbonatan acidon. 

          karbonata anhidrazo
CO2  +  H2O  -------->  H2CO3

En foresto de la konvena enzimo, karbonata anhidrazo, la formiĝo de karbonata acido okazas multe tro malrapide por subtenadi la necesan interŝanĝon de karbona dioksido inter la sango kaj pulmoj. Sed en ĉeesto de karbonata anhidrazo, tiu viv-esenca reakcio iras rapide. Ĉiu molekulo de la enzimo povas katalizi la formiĝon de karbonata acido je la rapido de 36 milionoj da molekuloj minute.

Ekzemplo de enzima reakcio: E=Energio; t=tempo; A kaj B = substratoj; AB = produkto; E1 = aktiviga energio sen enzimo; E2 = aktiviga energio kun enzimo (enzimoj plirapidigas reakciojn)

Multaj el la korpe gravaj enzim-katalizitaj reakcioj similas al organika-kemiaj reakcioj: hidrolizo de esteroj, amidoj kaj acetaloj, hidratigo de duoblaj ligoj, oksidigo de alkoholoj, ktp. Tamen laboratoriaj kondiĉoj ne povas konkuri kun tio, kio okazas dum tiuj reakcioj en la korpo: enzimoj ebligas realigi tiujn reakciojn sub tre mildaj pH- kaj temperatur-kondiĉoj. Aldone, enzima katalizado en la korpo povas realigi milisekunde reakciojn, kiuj ordinare daŭras semajnojn aŭ eĉ monatojn sub laboratoriaj kondiĉoj. Plie, enzime katalizitaj reakcioj donas 100-%-an rikolton; t. e., nedezirataj kromproduktoj ne formiĝas. Tio ne validas por organikaj reakcioj realigataj en laboratorioj. Tiujn reakciojn preskaŭ ĉiam akompanas la formiĝo de unu aŭ pli da kromproduktoj, eĉ se katalizenzoj ĉeestas.

Historio

redakti

Antaŭ jarmiloj homoj, kiuj deziris konservi lakton laŭeble longe, komencis produkti fromaĝon: per hazardo aŭ per observo de intestoj de buĉitaj bestoj ili trovis, ke la enhavo de abomasoj bovidaj kaj kapridaj koagulis lakton. Nur longe poste oni komprenis, ke tiu labaĵo estis nenio alia ol enzimo[1]. Kvankam fine de la 17-a jarcento procezoj kia la digesto de viando per stomakaj sekreciaĵoj[2] aŭ la konvertado de amelo al glukozo per salivo estis bone konataj, la precizaj meĥanismoj, kiuj kaŭzas tiujn fenomenojn, estis tute nekonataj[3].

En la 19-a jarcento Louis Pasteur proponis la teorion, ke tiu procezoj okazas pro la ĉeesto de substancoj, kiujn li nomis fermentoj kaj kiuj estas ene de la ĉeloj de gisto kaj ekstere de la ĉeloj estas sen efiko. Li skribis: "La alkohola fermentado estas procezo rilata al la vivo de la ĉeloj de gisto, ne al la morto kaj putriĝo de tiuj ĉeloj[4].

La vorto enzimo estis uzata unuafoje en 1878 de la fiziologo Wilhelm Kühne. Li elektis ĝin surbaze de la helena lingvo (ἐν ζύμῳ [en zímō] = en gisto), ĉar oni supozis, ke tiaj aĵoj povas troviĝi nur interne de gistaj ĉeloj.

 
Eduard Buchner.

En 1897 Eduard Buchner komencis studi la kapablon de gistaj ekstraktoj haltigi la fermentadon de sukero, ankaŭ sen la ĉeesto de kompletaj gistaj ĉeloj. La eksperimentoj, kiujn li faris ĉe la universitato de Berlino, permesis al li determini, ke tia fermentado okazas ankaŭ sen vivaj gistaj ĉeloj[5]. En 1907 Buchner ricevis la nobel-premion pri ĥemio pro siaj bioĥemiaj esploroj kaj la malkovro de fermentado sendependa de ĉelo.

Sekve de la demonstro, ke enzimoj funkcias sendepende de vivanta ĉelo, la esploro koncentriĝis al la ĥemia naturo de la enzimoj. Multaj eksperimentoj montris la intiman asociitecon inter proteinoj kaj enzima aktivado, sed grandinflua parto de la scienca komunumo komence de la 20-a jarcento (inter aliaj la nobelpremiulo Richard Willstätter) asertis, ke proteinoj estas nur simplaj "transportiloj" de enzimoj. Willstädter asertis, ke enzimoj konsistas el koloida proteina parto, nomata apoenzimo aŭ apofermento, kaj aktiva grupo nomata koenzimo aŭ kofermento. Kaj ke la kofermentoj determinas la specifecon de la agado de la enzimoj.

Sed en 1926 James Sumner montris, ke la enzimo ureazo estas vera proteino, kristaligante ĝin. En 1937 li montris la samon pri katalazo. Estis tamen la laboroj de Northrop kaj Stanley pri la digestaj enzimoj pepsino, tripsino kaj ĥimotripsino, kiuj definitive konfirmis la hipotezojn de Sumner. La tri esploristoj ricevis la Nobel-premion en 1946[6].

La malkovro, ke la enzimoj estas kristaligeblaj, komencigis konkuradon pri la trovo de la tridimensia strukturo de la enzimoj per teknikoj kia la X-radia kristalografio. La unua makromolekulo, kies strukturo estis tiel trovita, estis la lisozimo, enzimo helpa pri digestado de bakteriaj ĉelmuroj kaj trovebla en larmoj, salivo kaj ovoblanko. La kristaligon de lisozimo kompletigis grupo gvidata de David Chilton Phillips en 1965[7]; ĝi fakte markis la komencon de la struktura biologio.

Klasigo kaj nomenklaturo

redakti

Enzimojn oni povas klasigi laŭ du ĉefaj kriterioj, nome la jenaj: ĉu per simileco de aminoacida sekvenco (kaj tiel per evolucia rilataro) aŭ per la propra enzima aktiveco.

 
Laktazo tetramer, E.Coli.

Enzima aktiveco. La nomo de enzimo estas ofte derivita el ĝia substrato aŭ el la kemia reakcio kiun ĝt katalizas, kun la finaĵo -azo.[8]:8.1.3 Ekzemploj estas laktazo, alkohola dehidrogenazo kaj DNA polimerazo. Diferencaj enzimoj kiuj katalizas la saman kemian reakcion estas nomataj izoenzimoj.[8]:10.3

La International Union of Biochemistry and Molecular Biology (Internacia Unuiĝo de Biokemio kaj Molekula Biologio (IUBMB)) disvovis nomenklaturon por enzimoj, nome la Enzimkomisiono Pri Nombroj (por "Enzimkomisiono"). Ĉiu enzimo estas priskribita kiel "EC" (por Enzyme Commission, "Enzimkomisiono") sekvite de sekvenco de kvar nombroj kiuj reprezentas la hierarkion de la enzima aktiveco (el la tre ĝenerala al la tre specifa). Tio estas, la unua nombro larĝe klasigas la enzimon bazite sur ĝia mekanismo dum la aliaj ciferoj estas pli kaj pli specifaj.[9]

La pinto-nivela klasigo estas la jena:

  • EC 1, Oksidoreduktazoj: katalizas reakciojn redoksajn/reduktajn
  • EC 2, Transferazoj: transferas funkcian grupon (ekz. metilan aŭ fosfatan grupon)
  • EC 3, Hidrolazoj: katalizas la hidrolizon de variaj ligoj
  • EC 4, Liazojn: ili fendas diversajn ligojn per aliaj rimedoj ol hidrolizo kaj oksigenado
  • EC 5, Isomerazoj: katalizas izomerajn ŝanĝojn ene de unusola molekulo
  • EC 6, Ligazoj: ligas du molekulojn per kovalentaj ligoj
  • EC 7, Translokazoj: katalizas la movadon de jonoj aŭ molekuloj tra membranoj, aŭ ilian apartigon ene de membranoj.
 
Kristalaj strukturoj de heksokinazo 1 el Kluyveromyces lactis.[10][11]

Tiuj sekcioj estas subdividitaj per aliaj trajtoj kiel la substrato, produktoj, kaj la kemia mekanismo. Enzimo estas tute specifigita per kvar nombraj indikoj. Ekzemple, heksokinazo (EC 2.7.1.1) estas transferazo (EC 2) kiu helpas fosfatan grupon (EC 2.7) iĝi heksoza sukero, nome molekulo enhavanta alkoholan grupon (EC 2.7.1).[12]

Sekvenca simileco. EC-kategorioj ne reflektas sekvencosimilecon. Ekzemple, du ligazoj de la sama EC-nombro kiuj katalizas precize la saman reakcion povas havi tute malsamajn sekvencojn. Sendepende de ilia funkcio, enzimoj, kiel iuj aliaj proteinoj, estis klasifikitaj per sia sekvencsimileco en multajn familiojn. Tiuj familioj estis dokumentitaj en dekduoj da malsamaj proteinaj kaj proteinfamiliaj datumbazoj kiel ekzemple Pfam.[13]

Ne-homologaj izofunkciaj enzimoj. Nerilataj enzimoj kiuj havas la saman enziman aktivecon estis nomitaj ne-homologaj izofunkciaj enzimoj.[14] Horizontala gentransigo povas disvastigi tiujn genojn al senrilataj specioj, aparte bakterioj kie ili povas anstataŭigi endogenajn genojn de la sama funkcio, kio kondukas al hon-homologan[15] gendelokiĝon.

Ĝeneralaj ecoj de enzimoj

redakti
 
Komputila modelo de enzimo PNP

Enzimoj estas veraj katalizenzoj. Ili ne foruziĝas, aŭ nerevokeble ŝanĝiĝas, dum kemiaj reakcioj. Ili akcelas reakciojn kiuj alie tre malrapide okazus. Ĉar enzimoj estas proteinoj, ajnaj procezoj aŭ kondiĉoj, kiuj difektas proteinon strukture, ankaŭ difektas enzimojn kaj kaŭzas al ili la perdon de kataliza aktiveco. Tiel, kiam enzimoj estas tro varmigitaj, traktitaj per bazoj aŭ acidoj, aŭ elmetitaj al aliaj denaturenzoj, ili perdas sian katalizan aktivecon.

Interesa eco de enzimoj estas ties specifeco.

Strukturo

redakti
  Pli detalaj informoj troveblas en artikolo Proteina strukturo.

Enzimoj estas ĝenerale globformaj proteinoj, agantaj sole aŭ en pli grandaj proteinkompleksoj. La sekvenco de la aminoacidoj precizigas la strukturon kiu siavice determinas la katalizan aktivecon de la enzimo.[16] Kvankam la strukturo determinas la funkcion, nova enzima aktiveco ankoraŭ ne povas esti antaŭvidebla de sole la strukturo.[17]

 
Enzima aktiveco dekomence pliiĝas pro la temperaturo (Q10 (temperatura koeficiento) ĝis la enzima strukturo disvolviĝas (denaturiĝo), kio kondukas al optimuma reakcia rapido je intermeza temperaturo.

Strukturoj de enzimoj disvolviĝas (denaturiĝo) kiam ili estas varmigitaj aŭ eksponitaj al kemiaj denaturigantoj kaj tiu interrompo al la strukturo tipe kaŭzas perdon de aktiveco. [18] Denaturiĝo de enzimo estas normale ligita al temperaturoj super la normala nivelo de specio; kiel rezulto, enzimoj de bakterioj vivantaj en vulkanaj medioj kiel ekzemple ĉe termofontoj estas aprezitaj fare de industriaj uzantoj pro sia kapablo funkcii ĉe altaj temperaturoj, permesante al enzim-katalizitaj reakcioj esti funkciigitaj je tre alta rapideco.

Enzimoj estas kutime multe pli grandaj ol siaj substratoj. Grandecoj gamas de nur 62 aminoacidaj restaĵoj, por la monomero de 4-oksalokrotonat-taŭtomerazo,[19] ĝis ĉirkaŭ pli ol 2 500 restaĵoj en la besta grasacida sintazo.[20] Nur malgranda parto de ilia strukturo (ĉirkaŭ 2–4 aminoacidoj) estas rekte implikita en katalizo: la katalizejo.[21] Tiu katalizejo estas apud unu aŭ pluraj ligejoj kie restaĵoj orientas la substratojn. La katalizejo kaj ligejo kune kunmetas la aktivecan ejon de la enzimo. La restanta plimulto de la enzima strukturo utilas por konservi la precizan orientiĝon kaj dinamikon de la aktiveca ejo.[22]

En kelkaj enzimoj, neniuj aminoacidoj estas rekte implikitaj en katalizo; anstataŭe, la enzimo enhavas ejojn por ligi kaj orienti katalizajn kofaktorojn.[22] Enzimaj strukturoj povas enhavi ankaŭ alosterajn ejojn kie la ligado de malgranda molekulo kaŭzas konformigan ŝanĝon kiu pliigas aŭ malpliigas la aktivecon.[23]

Ekzistas malgranda nombro de RNA-bazitaj biologiaj kataliziloj nomitaj riboenzimoj, kio denove povas aktiveci ĉu sole aŭ en kompleksoj kun proteinoj. La plej ofta el tiuj estas la ribosomo kiu estas komplekso de proteinaj kaj katalizilaj RNA komponantoj.[8]:2.2

Mekanismo

redakti

Substrata ligado

redakti
 
Enzimo ŝanĝas formon per induktita kongruo al substrata ligado por formi enzim-substratan komplekson. Hexokinazo havas grandan induktitan kongruan moviĝon kiu fermiĝas super la substratoj adenozina trifosfato kaj ksilozo. Ligejoj en bluo, substratoj en nigra kaj kofaktoro Mg2+ en flava. (PDB: 2E2N​, 2E2Q​).

Enzimoj devas ligi siajn substratojn antaŭ ol ili povas katalizi ajnan kemian reakcion. Enzimoj estas kutime tre specifaj same kiel al kiuj substratoj ili ligas kaj poste al kiu kemia reakcio kataliziĝas. Specifeco estas atingita ligante saketojn kun komplementa formo, ŝargo kaj hidrofilaj/hidrofobaj trajtoj al la substratoj. Enzimoj povas tial distingi inter tre similaj substrataj molekuloj por esti kemielektivaj, regionelektivaj kaj stereospecifaj.[24]

Kelkaj el la enzimoj montrantaj la plej altan specifecon kaj precizecon estas implikitaj en la kopiado kaj esprimado de la genaro. Kelkaj el tiuj enzimoj havas "pruvlegajn" mekanismojn. Ĉi tie, enzimo kiel DNA-polimerazo katalizas reakcion en unua paŝo kaj poste kontrolas ke la produkto estas ĝusta en dua paŝo.[25] Ĉi tiu dupaŝa procezo rezultigas averaĝajn erarojn de malpli ol 1 eraro en 100 milionoj da reakcioj en altfidelecaj mamulaj polimerazoj.[8]:5.3.1 Similaj korektaj mekanismoj troviĝas ankaŭ en RNA polimerazo,[26] aminoacil tRNA-sintezazoj[27] kaj ribosomoj.[28]

Inverse, kelkaj enzimoj elmontras enziman promiskvecon, havante larĝan specifecon kaj agante je gamo da malsamaj fiziologie signifaj substratoj. Multaj enzimoj posedas malgrandajn flankajn aktivecojn kiuj ekestis hazarde (t.e. neŭtrale), kio povas esti la deirpunkto por la evolua elekto de nova funkcio.[29][30]

"Fermil-malfermila" modelo

redakti

Por klarigi la observitan specifecon de enzimoj, en 1894 Emil Fischer proponis ke kaj la enzimo kaj la substrato posedu specifajn komplementajn geometriajn formojn kiuj kongruas precize unu en la alian.[31] Tio estas ofte referencata kiel modelo de "la fermilo kaj la malfermilo".[8]:8.3.2 Tiu frua modelo klarigas la pecifecon de enzimoj, sed ne sukcesas klarigi la stabiligon de la transirstato kiun enzimoj atingas.[32]

Induktita kongruiga modelo

redakti

En 1958, Daniel Koshland sugestis modifon al la modelo de "la fermilo kaj la malfermilo": ĉar enzimoj estas sufiĉe flekseblaj strukturoj, la aktiveca ejo estas kontinue transformita per interagoj kun la substrato kiam la substrato interagas kun la enzimo.[33] Kiel rezulto, la substrato ne simple ligiĝas al rigida aktiveca ejo; la aminoacidaj flankaj ĉenoj, kiuj konsistigas la aktivecan ejon, estas mulditaj en la precizajn poziciojn, kiuj ebligas al la enzimo plenumi sian katalizan funkcion. En kelkaj kazoj, kiel ekzempleĉe glikozidazoj, ankaŭ la substrata molekulo ŝanĝas formon iomete kiam ĝi eniras en la aktivecan ejon.[34] La aktiveca ejo daŭre ŝanĝiĝas ĝis la substrato estas tute ligita, ĉe kiu punkto la fina formo kaj ŝargdistribuo estas determinitaj.[35] Induktita kongrueco povas plifortigi la fidelecon de molekula rekono en la ĉeesto de konkurado kaj bruo per la mekanismo de konformiga korektado.[36]

Absoluta specifeco; grupa specifeco

redakti

Enzimoj povas katalizi reakciojn nur de unusola substanco (absoluta specifeco), aŭ de tre parencaj substancoj, en kiuj unusola tipo de funkcia grupo estas koncernata (grupa specifeco).

Ekzemple, la hidrolizo de ureo estas la sola reakcio kiun katalizas la enzimo ureazo. Simile, la lipazoj hidrolizas lipidojn, proteazoj disigas proteinojn, kaj fosfatazoj hidrolizas fosfatajn esterojn. 

     O
    //           ureazo

NH2-C-NH2 + H2O ----> CO2 + 2NH3

La molekula maso de enzimoj etendiĝas de ĉ. 12.000 ĝis pli ol 1.000.000 amu. En kelkaj kazoj, la enzimo plene konsistas el polipeptidoj aŭ proteinoj.

Kofaktoro – Koenzimo/Aktiviganto; Apoenzimo

redakti

Enzimoj tamen povas konsisti el proteina parto kaj el iu alia komponanto, nomata kofaktoro. Kiam la kofaktoro estas organika substanco, ĝi nomiĝas koenzimo. Se la kofaktoro estas neorganika jono (kutime metala jono), ĝi nomiĝas aktiviganto. La proteina parto de tiuj kombin-tipaj enzimoj nomiĝas apoenzimo.

Tiel, la kombiniĝo de apoenzimo kun kofaktoro estigas aktivan enzimon (holoenzimon).

apoenzimo + kofaktoro (koenzimo/aktiviganto) = aktiva enzimo

Kelkaj vitaminoj funkcias kiel koenzimoj. Ekzemple, nikotinamido en NAD (nikotinamida adenina dunukleotido) kaj riboflavino en FAD (flavina adenina dunukleotido). Tipaj aktivigantoj estas tiaj metal-jonoj kiaj Mg2+, Mn2+, Zn2+, kaj Fe2+. Ankoraŭ aliaj aktivigantoj estas implicitaj en la agado de saliva amelazo, kiu bezonas la kloridan jonon por hidrolizi amelozon, kaj en la agado de renino, kiu bezonas kalcian jonon por kazeigi (koaguli) lakton.

Por malebligi al ili sur-agi (kaj detrui) la glandojn aŭ histojn mem kiuj produktas ilin, kelkaj enzimoj generiĝas unue en malaktiva formo.

Proenzimo (zimogeno)

redakti

La neaktivaj formoj de enzimoj nomiĝas proenzimoj aŭ zimogenoj.

Tiuj neaktivaj formoj devas esti aktivigitaj de aliaj substancoj antaŭ ol ili povas agi kiel enzimoj. Por tio necesas rompi certajn peptidajn ligojn ene de la molekulo. Ekzemple, la proenzimo pepsinogeno sekreciiĝas en la stomakon, kie hidrogenaj jonoj de stomaka suko katalize hidrolizas ĝin en pepsinon, kiu estas la aktiva enzimo. La pepsino siavice katalizas la ŝanĝon de plua pepsinogeno en pepsinon. 

                               H+
         pepsinogeno  +  H2O  -->  pepsino  + polipeptido

                             pepsino
         pepsinogeno  +  H2O  --->  pepsino  + polipeptido

Enzimoj

redakti

Referencoj

redakti
  1. ↑ Leggende e fonti letterarie sull'uso del caglio nell'antichità (legendoj kaj literaturaj fontoj pri la uzo de labaĵo en antikvo (itale).
  2. ↑ de Réaumur, RAF (1752). “Observations sur la digestion des oiseaux”, Histoire de l'academie royale des sciences 1752, p. 266, 461. 
  3. ↑ Williams, H. S. (1904). A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (angle). Harper and Brothers. Arkivita el la originalo je 2012-05-09. Alirita 2007-04-04 .
  4. ↑ angle Dubos J.. (1951) Louis Pasteur: Free Lance of Science.; citita en Manchester K. L. (1995). “Louis Pasteur (1822–1895) – chance and the prepared mind”, Trends Biotechnol 13 (12), p. 511–515. PMID 8595136. 
  5. ↑ Biografieto de Eduard Buchner (angle). nobelpremia komitato. Alirita 2012-12-27 .
  6. ↑ La Nobel-premiuloj de 1946. la Nobel-premia komitato.
  7. ↑ angle Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). “Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution.”, Nature 22 (206), p. 757–761. PMID 5891407. 
  8. ↑ 8,0 8,1 8,2 8,3 8,4 Stryer L, Berg JM, Tymoczko JL (2002). Biochemistry (5a eldono). San Francisco: W.H. Freeman. ISBN 0-7167-4955-6.
  9. ↑ Recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse. Alirita 28a de Augusto 2021 .
  10. ↑ PDB 3O08; Crystal structure of dimeric KlHxk1 in crystal form I (2010).
  11. ↑ (2010) “Crystal Structure of Hexokinase KlHxk1 of Kluyveromyces lactis”, Journal of Biological Chemistry 285 (52), p. 41019–41033. doi:10.1074/jbc.m110.185850. 
  12. ↑ Nomenclature Committee EC 2.7.1.1. International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB). School of Biological and Chemical Sciences, Queen Mary, University of London. Arkivita el la originalo je 1a de Decembro 2014. Alirita 6a de Marto 2015 .
  13. ↑ (2007-09-28) “Protein Family Databases”, eLS (angle). John Wiley & Sons, Ltd, p. a0003058.b2. doi:10.1002/9780470015902.a0003058.pub2. ISBN 978-0-470-01617-6.
  14. ↑ (Aprilo 2010) “Non-homologous isofunctional enzymes: a systematic analysis of alternative solutions in enzyme evolution”, Biology Direct 5 (1), p. 31. doi:10.1186/1745-6150-5-31. 
  15. ↑ ĉu devas esti jon-homologan?
  16. ↑ (July 1973) “Principles that govern the folding of protein chains”, Science 181 (4096), p. 223–230. doi:10.1126/science.181.4096.223. Bibkodo:1973Sci...181..223A. 
  17. ↑ (Novembro 2008) “Enzyme function discovery”, Structure 16 (11), p. 1599–1600. doi:10.1016/j.str.2008.10.001. 
  18. ↑ (2003) “Chapter 1: From sequence to structure”, Protein structure and function. London: New Science. ISBN 978-1405119221.
  19. ↑ (Septembro 1992) “4-Oxalocrotonate tautomerase, an enzyme composed of 62 amino acid residues per monomer”, The Journal of Biological Chemistry 267 (25), p. 17716–17721. doi:10.1016/S0021-9258(19)37101-7. 
  20. ↑ (Decembro 1994) “The animal fatty acid synthase: one gene, one polypeptide, seven enzymes”, FASEB Journal 8 (15), p. 1248–1259. doi:10.1096/fasebj.8.15.8001737. 22853095. 
  21. ↑ The Catalytic Site Atlas. The European Bioinformatics Institute. Arkivita el la originalo je 27a de Septembro 2018. Alirita 4a de Aprilo 2007 .
  22. ↑ 22,0 22,1 Suzuki H. (2015) “Chapter 7: Active Site Structure”, How Enzymes Work: From Structure to Function. Boca Raton, FL: CRC Press, p. 117–140. ISBN 978-981-4463-92-8.
  23. ↑ Krauss G. (2003) “The Regulations of Enzyme Activity”, Biochemistry of Signal Transduction and Regulation, 3‑a eldono, Weinheim: Wiley-VCH, p. 89–114. ISBN 9783527605767.
  24. ↑ (August 2004) “Enantioselective biocatalysis optimized by directed evolution”, Current Opinion in Biotechnology 15 (4), p. 305–313. doi:10.1016/j.copbio.2004.06.007. 
  25. ↑ (May 2002) “The 3' 5' exonucleases”, Nature Reviews. Molecular Cell Biology 3 (5), p. 364–376. doi:10.1038/nrm804. 31605786. 
  26. ↑ (Julio 2006) “Transcript-assisted transcriptional proofreading”, Science 313 (5786), p. 518–520. doi:10.1126/science.1127422. Bibkodo:2006Sci...313..518Z. 40772789. 
  27. ↑ (2000) “Aminoacyl-tRNA synthesis”, Annual Review of Biochemistry 69, p. 617–650. doi:10.1146/annurev.biochem.69.1.617. 
  28. ↑ (2001) “Fidelity of aminoacyl-tRNA selection on the ribosome: kinetic and structural mechanisms”, Annual Review of Biochemistry 70, p. 415–435. doi:10.1146/annurev.biochem.70.1.415. 
  29. ↑ (2010) “Enzyme promiscuity: a mechanistic and evolutionary perspective”, Annual Review of Biochemistry 79, p. 471–505. doi:10.1146/annurev-biochem-030409-143718. 
  30. ↑ (April 1999) “Catalytic promiscuity and the evolution of new enzymatic activities”, Chemistry & Biology 6 (4), p. R91–R105. doi:10.1016/S1074-5521(99)80033-7. 
  31. ↑ (1894) “Einfluss der Configuration auf die Wirkung der Enzyme”, Berichte der Deutschen Chemischen Gesellschaft zu Berlin (de) 27 (3), p. 2985–93. doi:10.1002/cber.18940270364.  El paĝo 2992: "Um ein Bild zu gebrauchen, will ich sagen, dass Enzym und Glucosid wie Schloss und Schlüssel zu einander passen müssen, um eine chemische Wirkung auf einander ausüben zu können." (Por uzi bildon, mi diros, ke enzimo kaj glukozido [t.e., glukoza derivaĵo] devas ŝajni kiel fermilo kaj malfermilo, por kapabli funkciigi kemian efikon unu al alia.)
  32. ↑ Cooper GM. (2000) “Chapter 2.2: The Central Role of Enzymes as Biological Catalysts”, The Cell: a Molecular Approach, 2‑a eldono, Washington (DC ): ASM Press. ISBN 0-87893-106-6.
  33. ↑ (Februaro 1958) “Application of a Theory of Enzyme Specificity to Protein Synthesis”, Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America 44 (2), p. 98–104. doi:10.1073/pnas.44.2.98. Bibkodo:1958PNAS...44...98K. 
  34. ↑ (Oktobro 2002) “Glycosidase mechanisms”, Current Opinion in Chemical Biology 6 (5), p. 619–629. doi:10.1016/S1367-5931(02)00380-0. 
  35. ↑ (2002) “Chapter 6: Enzymes I, Reactions, Kinetics, and Inhibition”, Concepts in Biochemistry, 2‑a eldono, New York, Chichester, Weinheim, Brisbane, Singapore, Toronto.: John Wiley & Sons, Inc., p. 137–8. ISBN 0-470-00379-0. OCLC 51720783.
  36. ↑ (Majo 2007) “Conformational proofreading: the impact of conformational changes on the specificity of molecular recognition”, PLOS ONE 2 (5), p. e468. doi:10.1371/journal.pone.0000468. Bibkodo:2007PLoSO...2..468S. 

Vidu ankaŭ

redakti

En tiu ĉi artikolo estas uzita traduko de teksto el vikipedia artikolo Enzima itale.

En tiu ĉi artikolo estas uzita traduko de teksto el vikipedia artikolo Enzyme angle.
Bibliotekoj
Elŝutita el "https://eo.wikipedia.org/w/index.php?title=Enzimo&oldid=9105159"