Enzimo
Enzimoj estas biologiaj katalizenzoj (katalizaj substancoj, naturaj kataliziloj) esencaj por la subtenado kaj sano de la korpo. Estas klare pruvite, ke specifaj malsanoj rezultas el la manko aŭ nesufiĉo de enzimoj en la korpo. Ĉi tiuj gravaj substancoj ebligas al vivaj ĉeloj funkcii kun mirinda efikeco.
Ĝenerale, enzimo estas tre specialiĝinta proteino, kiu agas kiel biologia kataliza substanco. Aliflanke, ankaŭ pecetoj de specifaj nukleaj acidoj povas agi kiel enzimoj (ekz-e: snRNA-oj; vidu: riboenzimo).
Kiel tiaj, ili estas koncernataj en ĉiu aspekto de la vivo. Ili reguligas la esencajn reakciojn de digesto, sorbiĝo kaj utiligo de nutraĵoj, kaj ili reguligas la liberigon de energio en la korpo. Sen enzimoj ne povus okazi spirado, kreskado, muskola kuntiriĝo kaj aliaj fizikaj kaj mensaj procezoj.
Historie oni uzadis alian terminon, "fermento", anstataŭ enzimo. En multaj lingvoj, nuntempe, enzimo jam forŝovas fermenton. Oni povus ankoraŭ uzi fermenton en la senco de ajna aĵo kapabla elvoki fermentadon. Tiaokaze fermento estus pli ĝenerala termino ol enzimo kaj ampleksus enzimojn, gistojn, bakteriojn, ktp. En tiu ĉi artikolo nur enzimo estos uzata.
Apartaj enzimoj necesas por katalizi preskaŭ ĉiun reakcion en la korpo. Sola ĉelo per si mem povas enhavi ĝis tri mil diversajn enzimojn. Ilia funkcio estas plirapidigi reakciojn, por ke la fiziologiaj bezonoj estu kontentigataj. Bona ekzemplo estas la bezono forigi karbonan dioksidon, kromprodukton de ĉela spirado, el la korpo. Antaŭ ol tio povas okazi, la karbona dioksido devas kombiniĝi kun akvo por formi karbonatan acidon.
karbonata anhidrazo CO2 + H2O --------> H2CO3
En foresto de la konvena enzimo, karbonata anhidrazo, la formiĝo de karbonata acido okazas multe tro malrapide por subtenadi la necesan interŝanĝon de karbona dioksido inter la sango kaj pulmoj. Sed en ĉeesto de karbonata anhidrazo, tiu viv-esenca reakcio iras rapide. Ĉiu molekulo de la enzimo povas katalizi la formiĝon de karbonata acido je la rapido de 36 milionoj da molekuloj minute.
Multaj el la korpe gravaj enzim-katalizitaj reakcioj similas al organika-kemiaj reakcioj: hidrolizo de esteroj, amidoj kaj acetaloj, hidratigo de duoblaj ligoj, oksidigo de alkoholoj, ktp. Tamen laboratoriaj kondiĉoj ne povas konkuri kun tio, kio okazas dum tiuj reakcioj en la korpo: enzimoj ebligas realigi tiujn reakciojn sub tre mildaj pH- kaj temperatur-kondiĉoj. Aldone, enzima katalizado en la korpo povas realigi milisekunde reakciojn, kiuj ordinare daŭras semajnojn aŭ eĉ monatojn sub laboratoriaj kondiĉoj. Plie, enzime katalizitaj reakcioj donas 100-%-an rikolton; t. e., nedezirataj kromproduktoj ne formiĝas. Tio ne validas por organikaj reakcioj realigataj en laboratorioj. Tiujn reakciojn preskaŭ ĉiam akompanas la formiĝo de unu aŭ pli da kromproduktoj, eĉ se katalizenzoj ĉeestas.
HistorioRedakti
Antaŭ jarmiloj homoj, kiuj deziris konservi lakton laŭeble longe, komencis produkti fromaĝon: per hazardo aŭ per observo de intestoj de buĉitaj bestoj ili trovis, ke la enhavo de abomasoj bovidaj kaj kapridaj koagulis lakton. Nur longe poste oni komprenis, ke tiu labaĵo estis nenio alia ol enzimo[1]. Kvankam fine de la 17-a jarcento procezoj kia la digesto de viando per stomakaj sekreciaĵoj[2] aŭ la konvertado de amelo al glukozo per salivo estis bone konataj, la precizaj meĥanismoj, kiuj kaŭzas tiujn fenomenojn, estis tute nekonataj[3].
En la 19-a jarcento Louis Pasteur proponis la teorion, ke tiu procezoj okazas pro la ĉeesto de substancoj, kiujn li nomis fermentoj kaj kiuj estas ene de la ĉeloj de gisto kaj ekstere de la ĉeloj estas sen efiko. Li skribis: "La alkohola fermentado estas procezo rilata al la vivo de la ĉeloj de gisto, ne al la morto kaj putriĝo de tiuj ĉeloj[4].
La vorto enzimo estis uzata unuafoje en 1878 de la fiziologo Wilhelm Kühne. Li elektis ĝin surbaze de la helena lingvo (ἐν ζύμῳ [en zímō] = en gisto), ĉar oni supozis, ke tiaj aĵoj povas troviĝi nur interne de gistaj ĉeloj.
En 1897 Eduard Buchner komencis studi la kapablon de gistaj ekstraktoj haltigi la fermentadon de sukero, ankaŭ sen la ĉeesto de kompletaj gistaj ĉeloj. La eksperimentoj, kiujn li faris ĉe la universitato de Berlino, permesis al li determini, ke tia fermentado okazas ankaŭ sen vivaj gistaj ĉeloj[5]. En 1907 Buchner ricevis la nobel-premion pri ĥemio pro siaj bioĥemiaj esploroj kaj la malkovro de fermentado sendependa de ĉelo.
Sekve de la demonstro, ke enzimoj funkcias sendepende de vivanta ĉelo, la esploro koncentriĝis al la ĥemia naturo de la enzimoj. Multaj eksperimentoj montris la intiman asociitecon inter proteinoj kaj enzima aktivado, sed grandinflua parto de la scienca komunumo komence de la 20-a jarcento (inter aliaj la nobelpremiulo Richard Willstätter) asertis, ke proteinoj estas nur simplaj "transportiloj" de enzimoj. Willstädter asertis, ke enzimoj konsistas el koloida proteina parto, nomata apoenzimo aŭ apofermento, kaj aktiva grupo nomata koenzimo aŭ kofermento. Kaj ke la kofermentoj determinas la specifecon de la agado de la enzimoj.
Sed en 1926 James Sumner montris, ke la enzimo ureazo estas vera proteino, kristaligante ĝin. En 1937 li montris la samon pri katalazo. Estis tamen la laboroj de Northrop kaj Stanley pri la digestaj enzimoj pepsino, tripsino kaj ĥimotripsino, kiuj definitive konfirmis la hipotezojn de Sumner. La tri esploristoj ricevis la Nobel-premion en 1946[6].
La malkovro, ke la enzimoj estas kristaligeblaj, komencigis konkuradon pri la trovo de la tridimensia strukturo de la enzimoj per teknikoj kia la X-radia kristalografio. La unua makromolekulo, kies strukturo estis tiel trovita, estis la lisozimo, enzimo helpa pri digestado de bakteriaj ĉelmuroj kaj trovebla en larmoj, salivo kaj ovoblanko. La kristaligon de lisozimo kompletigis grupo gvidata de David Chilton Phillips en 1965[7]; ĝi fakte markis la komencon de la struktura biologio.
Ĝeneralaj ecoj de enzimojRedakti
Enzimoj estas veraj katalizenzoj. Ili ne foruziĝas, aŭ nerevokeble ŝanĝiĝas, dum kemiaj reakcioj. Ili akcelas reakciojn kiuj alie tre malrapide okazus. Ĉar enzimoj estas proteinoj, ajnaj procezoj aŭ kondiĉoj, kiuj difektas proteinon strukture, ankaŭ difektas enzimojn kaj kaŭzas al ili la perdon de kataliza aktiveco. Tiel, kiam enzimoj estas tro varmigitaj, traktitaj per bazoj aŭ acidoj, aŭ elmetitaj al aliaj denaturenzoj, ili perdas sian katalizan aktivecon.
Interesa eco de enzimoj estas ties specifeco.
Absoluta specifeco; grupa specifecoRedakti
Enzimoj povas katalizi reakciojn nur de unusola substanco (absoluta specifeco), aŭ de tre parencaj substancoj, en kiuj unusola tipo de funkcia grupo estas koncernata (grupa specifeco).
Ekzemple, la hidrolizo de ureo estas la sola reakcio kiun katalizas la enzimo ureazo. Simile, la lipazoj hidrolizas lipidojn, proteazoj disigas proteinojn, kaj fosfatazoj hidrolizas fosfatajn esterojn.
O
// ureazo
NH2-C-NH2 + H2O ----> CO2 + 2NH3
La molekula maso de enzimoj etendiĝas de ĉ. 12.000 ĝis pli ol 1.000.000 amu. En kelkaj kazoj, la enzimo plene konsistas el polipeptidoj aŭ proteinoj.
Kofaktoro – Koenzimo/Aktiviganto; ApoenzimoRedakti
Enzimoj tamen povas konsisti el proteina parto kaj el iu alia komponanto, nomata kofaktoro. Kiam la kofaktoro estas organika substanco, ĝi nomiĝas koenzimo. Se la kofaktoro estas neorganika jono (kutime metala jono), ĝi nomiĝas aktiviganto. La proteina parto de tiuj kombin-tipaj enzimoj nomiĝas apoenzimo.
Tiel, la kombiniĝo de apoenzimo kun kofaktoro estigas aktivan enzimon (holoenzimon).
apoenzimo + kofaktoro (koenzimo/aktiviganto) = aktiva enzimo
Kelkaj vitaminoj funkcias kiel koenzimoj. Ekzemple, nikotinamido en NAD (nikotinamida adenina dunukleotido) kaj riboflavino en FAD (flavina adenina dunukleotido). Tipaj aktivigantoj estas tiaj metal-jonoj kiaj Mg2+, Mn2+, Zn2+, kaj Fe2+. Ankoraŭ aliaj aktivigantoj estas implicitaj en la agado de saliva amelazo, kiu bezonas la kloridan jonon por hidrolizi amelozon, kaj en la agado de renino, kiu bezonas kalcian jonon por kazeigi (koaguli) lakton.
Por malebligi al ili sur-agi (kaj detrui) la glandojn aŭ histojn mem kiuj produktas ilin, kelkaj enzimoj generiĝas unue en malaktiva formo.
Proenzimo (zimogeno)Redakti
La neaktivaj formoj de enzimoj nomiĝas proenzimoj aŭ zimogenoj.
Tiuj neaktivaj formoj devas esti aktivigitaj de aliaj substancoj antaŭ ol ili povas agi kiel enzimoj. Por tio necesas rompi certajn peptidajn ligojn ene de la molekulo. Ekzemple, la proenzimo pepsinogeno sekreciiĝas en la stomakon, kie hidrogenaj jonoj de stomaka suko katalize hidrolizas ĝin en pepsinon, kiu estas la aktiva enzimo. La pepsino siavice katalizas la ŝanĝon de plua pepsinogeno en pepsinon.
H+
pepsinogeno + H2O --> pepsino + polipeptido
pepsino
pepsinogeno + H2O ---> pepsino + polipeptido
ReferencojRedakti
- ↑ Leggende e fonti letterarie sull'uso del caglio nell'antichità (legendoj kaj literaturaj fontoj pri la uzo de labaĵo en antikvo (itale).
- ↑ de Réaumur, RAF (1752). “Observations sur la digestion des oiseaux”, Histoire de l'academie royale des sciences 1752, p. 266, 461.
- ↑ Williams, H. S. (1904). A History of Science: in Five Volumes. Volume IV: Modern Development of the Chemical and Biological Sciences (angle). Harper and Brothers. Alirita 2007-04-04.
- ↑ angle Dubos J.. (1951) Louis Pasteur: Free Lance of Science.; citita en Manchester K. L. (1995). “Louis Pasteur (1822–1895) – chance and the prepared mind”, Trends Biotechnol 13 (12), p. 511–515. PMID 8595136.
- ↑ Biografieto de Eduard Buchner (angle). nobelpremia komitato. Alirita 2012-12-27.
- ↑ La Nobel-premiuloj de 1946. la Nobel-premia komitato.
- ↑ angle Blake CC, Koenig DF, Mair GA, North AC, Phillips DC, Sarma VR. (1965). “Structure of hen egg-white lysozyme. A three-dimensional Fourier synthesis at 2 Angstrom resolution.”, Nature 22 (206), p. 757–761. PMID 5891407.
Vidu ankaŭRedakti
- enzim-nomenklaturo;
- enzim-efik-mekanismoj;
- enzim-aktivec-influantaj-faktoroj;
- enzim-inhibenzoj;
- izoenzimoj/izozimoj;
- difektitaj-enzimoj/enzim-afekcioj;
- tranĉ-enzimoj
En tiu ĉi artikolo estas uzita traduko de teksto el la artikolo Enzima en la itala Vikipedio.
